Японські біоінженери розробили протеїнові кристали з пористою структурою, здатною утримувати екзогенні молекули всередині живих клітин. У перспективі такі пористі кристали можна буде використовувати, наприклад, для внутрішньоклітинної доставки ліків або ферментів.
Прототипом для протеїнових кристалів стала білкова оболонка циповірусів, що викликають поліедрози у комах. Ці віруси укладені в багатогранні захисні білкові кристали, звані поліедрами і мають дуже високу стабільність. Ця стабільність забезпечується щільною упаковкою поліедринових мономерів в тримери, які утворюють кристал c низькою пористістю, що обмежує включення чужорідних молекул.
Автори припустили, що збільшення пористості поліедринового кристала при збереженні його стабільності дозволить використовувати його для захоплення і зберігання екзогенних молекул в живих клітинах. Для підвищення пористості вчені за допомогою методів генної інженерії видалили амінокислотні залишки, що знаходяться на контактній поверхні кожного тримера. Це дозволило зберегти вихідну структуру кристалічної решітки, але при цьому збільшити розмір пор.
Отримані мутантні білкові кристали розміром у кілька мікрон здатні адсорбувати в 2-4 рази більше екзогенних молекул, ніж поліедри дикого типу. Вони володіють також здатністю до сильної концентрації молекул: наприклад, флуоресцентна фарба з розчину концентрувалася в кристалах в 5 тисяч разів.
Вчені також простежили, як поводяться мутантні кристали всередині живих клітин комах. Кристали виявилися дуже стабільними і здатними накопичувати фарбу прямо всередині клітин.
Дослідження відкриває перспективи для розробки наноматеріалів з регульованою пористістю з природних самоорганізованих білкових кристалів. Такі пористі кристали можна буде використовувати, наприклад, для внутрішньоклітинної доставки ліків або ферментів. Також білкові пори можуть використовуватися для структурного аналізу клітинних молекул методом кристалізації.
Кристалізація - один з основних методів вивчення структури мембранних білків. Великі кристали білків вивчаються за допомогою методів рентгенокристалографії, що дозволяють за картиною розсіювання випромінювання дуже точно визначити їх молекулярну структуру. Нещодавно інша група японських вчених описала кристалізацію світлочутливих мембранних білків бактеріородопсинів. Виявилося, що під час кристалізації вони поводяться як «канібали»: зростання великих кристалів відбувається за рахунок «пожирання» більш дрібних кристалів навколо себе.